蛋白質(zhì)的改性是蛋白加工中常見的加工方式,改性后蛋白質(zhì)含量高,溶解分散性好,穩(wěn)定性高,擴大蛋白質(zhì)在不同類型食品體系中的應(yīng)用范圍。目前改性的方法有物理機械法、化學(xué)法、酶法等,其中酶法水解蛋白改性是利用酶制劑使蛋白質(zhì)的氨基酸殘基和多肽鏈發(fā)生變化,引起其結(jié)構(gòu)的改變,從而達(dá)到改善蛋白質(zhì)功能特性和營養(yǎng)特性的目的。
酶法水解蛋白改性工業(yè)上常使用的有木瓜蛋白酶、胰酶、堿性蛋白酶等蛋白酶制劑。利用蛋白酶降解蛋白質(zhì)形成水解物已成為一種較為成熟的技術(shù),酶法水解蛋白質(zhì)是利用蛋白酶在溫和的條件下催化水解蛋白,使其中的肽鍵斷裂,達(dá)到蛋白質(zhì)改性的目的。
在水解過程中,特異性蛋白酶與最早蛋白質(zhì)多肽鏈中的特定位點發(fā)生作用,使肽鍵斷裂生成分子質(zhì)量較小的多肽;而非特異性蛋白酶則水解蛋白質(zhì)的多種肽鍵,形成各種小肽,甚至游離氨基酸。酶法水解引起蛋白質(zhì)的極性基團(如-NH2 )數(shù)目增加,多肽鏈平均分子質(zhì)量降低,肽鏈長度縮短,疏水基團暴露。這些方面的變化均能使蛋白質(zhì)的功能特性發(fā)生改變, 如溶解性、吸油性、乳化性、起泡性等。
堿性蛋白酶在酶法水解蛋白改性中運用比較廣泛,以食品工業(yè)中的面筋蛋白為例,堿性酶能夠有效水解面筋蛋白,并且較低水解度(5%)的面筋蛋白酶解物具有良好的乳化和起泡特性,然而隨著水解程度的增大,面筋蛋白的過度水解使乳化和起泡性能均有明顯下降趨勢,這可能是因為酶解開始時增加了許多肽段,相對增加了蛋白質(zhì)的疏水部分,有利于膠束形成;另外還使大量肽分子進入油水界面,降低了界面張力。但當(dāng)端基數(shù)增加到一定程度時,電荷進一步增大,親水性增加,吸附油滴的能力降低,包裹在油滴表面的肽段也越來越少,使油滴表面的保護層越來越薄,致使乳化性又降低。所以從提高改性蛋白質(zhì)的乳化能力和起泡能力來看,需要控制好酶水解的時間,從而達(dá)到控制水解度。
1、酶法水解蛋白改性一般不會造成營養(yǎng)上的損失,酸堿法則容易產(chǎn)生三氯丙醇,相比而言,酶法毒副作用小,安全性高;
2、酶法水解蛋白改性反應(yīng)條件溫和,沒有酸堿法劇烈,不會造成環(huán)境污染,減少環(huán)保支出。
3、酶法水解蛋白改性可控,通過控制酶解時間,達(dá)到相應(yīng)的水解度。
在酶法改性中,往往需要改善蛋白質(zhì)的多種功能,而單一的改性技術(shù)往往不能達(dá)到目的,因此需要同時采用兩種或多種不同的改性方法,起到改善蛋白質(zhì)的多種功能的目的。從總體發(fā)展趨勢,酶法水解蛋白改性前景廣闊。
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